Antikörper (Immunglobuline) sind Y-förmige, meist aus zwei schweren und zwei leichten Ketten aufgebaute Glykoproteine, die hochspezifisch an Antigene binden. Aus werkstoffwissenschaftlicher Sicht werden Antikörper als funktionale Biomoleküle betrachtet, die Oberflächen, Grenzflächen und Materialien mit molekularer Erkennungsfähigkeit ausstatten.

Strukturell besitzen Antikörper variable Domänen (Fab-Regionen) für die spezifische Antigenbindung und eine konstante Domäne (Fc-Region), die für Stabilität, Kristallisation und Kopplung an Oberflächen genutzt wird. Die thermische Stabilität, Denaturierungskinetik und mechanische Sensitivität (z.B. unter Scherbelastung) sind zentrale Themen bei der Integration in technische Systeme.

In der Werkstofftechnik finden Antikörper breite Anwendung in Biosensoren, diagnostischen Plattformen und funktionalisierten Implantatoberflächen. Hierbei werden sie über kovalente Kopplung (z.B. EDC/NHS-Chemie), physikalische Adsorption oder bioaffine Systeme (Protein A/G, Streptavidin-Biotin) auf anorganische (Metalle, Oxide) oder polymere Substrate immobilisiert. Die Orientierung (z.B. Fc-gerichtete Immobilisierung) und die Erhaltung der Konformation nach der Anbindung sind entscheidend für Bindungskapazität und Nachweisgrenzen.

Materialwissenschaftlich relevant sind darüber hinaus Alterungsprozesse (Aggregation, Fragmentierung), Wechselwirkungen mit Oberflächenenergien und -ladungen sowie die Einbettung in hydrogele oder poröse Matrizen. Ingenieurwissenschaftliche Strategien fokussieren auf Stabilisierung durch Protein-Engineering (z.B. scFv, Fab-Fragmente), Formulierung (Puffer, Excipients) und kontrollierte Freisetzung in Wirkstofffreisetzungssystemen.