Peptide sind Oligomere aus α-Aminosäuren, die über Peptidbindungen zu definierten Sequenzen verknüpft sind. Sie nehmen eine Zwischenstellung zwischen einzelnen Aminosäuren und Proteinen ein und zeichnen sich durch eine präzise steuerbare Primärstruktur, Sekundärstruktur (z.B. α-Helix, β-Faltblatt) und daraus abgeleitete supramolekulare Architekturen aus. Für die Werkstoffforschung sind Peptide deshalb relevant, weil ihre chemische Sequenz direkt ihre Selbstorganisation, Mechanik und Funktion bestimmt.

Die bottom‑up-Konzeption erlaubt es, Peptide so zu entwerfen, dass sie definierte Wechselwirkungen wie Wasserstoffbrücken, π–π‑Stacking, elektrostatische oder hydrophobe Effekte nutzen. Dadurch können sich selbstassemblierende Peptide zu Nanofasern, Hydrogelen, Nanoröhren oder Vesikeln organisieren. Solche Peptidmaterialien dienen als Gerüststoffe für Gewebeersatz, Wirkstofffreisetzung oder als leitfähige bzw. optisch aktive Nanostrukturen.

Funktionale Peptide umfassen u.a. antimikrobielle Peptide, die durch Membrandestabilisierung antibakterielle Oberflächen ermöglichen, sowie Adhäsionspeptide (z.B. RGD-Motive), die gezielt Zelladhäsion an Implantatoberflächen oder in 3D-Gerüsten steuern. Biomimetische Peptide imitieren natürliche Proteinmotive (z.B. Kollagen-, Seiden- oder Elastinfragmente), um definierte mechanische Eigenschaften, Degradationskinetiken oder Mineralisationsprozesse zu erzielen.

Kurze Peptide sind synthetisch gut zugänglich und erlauben eine systematische Variation von Sequenz, Ladung, Chiraliät und Funktionalisierbarkeit. Herausforderungen betreffen Stabilität gegenüber Proteasen, Skalierbarkeit und die präzise Kontrolle der Selbstorganisation im makroskopischen Material. Dennoch bieten Peptide ein außergewöhnlich modulares Plattformkonzept für adaptive, bioaktive und hierarchisch organisierte Werkstoffe.